Enzimas

São catalisadores (aumenta a velocidade de uma determinada reação química) biológicos (proteínas) de alta especificidade, ou seja, a quantidade de enzimas no organismo é tão grande que se tem praticamente uma enzima para cada reação no organismo.

As enzimas são sintetizadas através de informação genética.

» As enzimas devem:

• Aumentar a velocidade das reações.
• Não alterar a natureza das reações.
• Pode diminuir a energia de ativação (EA).

» Vantagens de as enzimas serem protéicas:

• Células podem sintetizar enzimas conforme a sua necessidade.
• Grande variedade uma enzima para cada reação.
• Apresenta níveis de organização, podendo ser desnaturada quando necessário.

» Classificação quanto a composição química:

• Simples: são aquelas enzimas que apresentam apenas a.a. em sua estrutura molecular. Ex: amilase
• Conjugadas: alem da parte protéica apresentam uma parte que não é protéica, sendo chamadas de holoenzimas, sendo apoenzima a parte protéica e coenzima a parte não protéica.

» Nomenclatura: substrato + reação + ase

» Cinética enzimática: mecanismo de ação das enzimas e de sua velocidade.

A velocidade de ação da enzima pode ser determinada pela quantidade de substrato consumido em uma determinada unidade de tempo e o produto formado na unidade de tempo.

V=Δs/Δt ou V= Δp/Δt

» Fatores que influenciam a velocidade enzimática (atividade da enzima): temperatura, pH, variação da [E], variação da [S] e ação de ativadores e inibidores (hormônios).

» As enzimas sendo proteínas apresentam estruturas ou níveis de organização, assim sendo toda enzima tem uma temperatura e um pH ideal de ação.

• Quanto maior [E] no meio, maior velocidade de ação.
• Quanto menor [E] no meio, menor velocidade de ação.
• Quanto maior o ângulo maior atividade enzimática.

A variação da [S] influencia na atividade enzimática, quanto maior for a [S] de no meio maior será a atividade enzimática, que ira aumentar ate atingir uma velocidade máxima que é dada pela saturação de enzima no meio.

Ativadores: favorecem a atividade enzimática, aumentando a velocidade de ação de uma determinada enzima. Ex: NaCl, hormônios, tiroxina.

Inibidores: são substancias que vão inibir ou bloquear, diminuindo a atividade enzimática podendo ser reversível, irreversível e alostérico.

• Irreversíveis: inibidores que se combinam com a enzima permanentemente destruindo-a ou desnaturando-a, bloqueando totalmente sua atividade. Ex: ac.Forte, iodo, lugol, etc...
• Reversíveis: são aquelas que se combinam com a enzima temporariamente, diminuindo sua velocidade de ação, podem ser competitivos e não competitivos.

• Competitivos: apresenta estrutura molecular semelhante ao substrato, indo competir com o mesmo pelo centro ativo da enzima.
• Não competitivos: combinam-se com enzima na região alostérica não alterando o centro ativo de enzima.
• Alostericos: vão se combinar com a enzima no centro alostérico, alterando a sua estrutura de organização (desnaturação) alterando seu centro ativo, com isso a enzima não mais reagira com o substrato.